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2021年西北师范大学硕士研究生招生考试大纲
《生物化学951》考试大纲
(统一复试科目)
一、参考书目
《生物化学教程》(简明版),王镜岩,朱圣庚著,高等教育出版社,第一版,2008年。
二、主要涉及题型及分值
(一)可能题型:名词解释,选择题,判断题,填空题,问答题,论述题。
(二)分值:满分100分。
三、考试大纲
第1章 氨基酸
考核要点:
氨基酸的结构、酸碱性质及氨基酸的化学反应,氨基酸的光学活性;氨基酸混合物分析分离的原理及技术
考核内容:
第一节 氨基酸—蛋白质的构件分子
蛋白质的水解;氨基酸的一般结构
第二节 氨基酸的分类
常见的蛋白质氨基酸;不常见的蛋白质氨基酸;非蛋白质氨基酸
第三节 氨基酸的酸碱化学
氨基酸的兼性离子形式;氨基酸的解离、等电点;甲醛滴定
第四节 氨基酸的化学反应
α-氨基参加的反应;α-羧基参加的反应;α-氨基和羧基共同参加的反应
第五节 氨基酸的光学活性和光谱性质
氨基酸的光学活性和立体化学;氨基酸的光谱性质
第六节 氨基酸混合物的分析分离
分配层析法的一般原理;分配柱层析;纸层析;薄层层析;离子交换层析;气液层析;高效液相层析
第2章 蛋白质的共价结构
考核要点:
肽的结构、蛋白质一级结构及测定的方法,蛋白质的氨基酸顺序与生物功能的关系
考核内容:
第一节 蛋白质通论
蛋白质的化学组成和分类;蛋白质分子的形状和大小;蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次;蛋白质功能的多样性
第二节 肽
肽和肽键的结构;肽的物理和化学性质;天然存在的活性肽
第三节 蛋白质一级结构的测定
蛋白质测序的策略;N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定;二硫桥的断裂;氨基酸组成的分析;多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化;肽段氨基酸序列的测定;肽段在多肽链中次序的决定,二硫桥位置的确定;蛋白质测序举例;蛋白质序列数据库。
第四节 蛋白质的氨基酸顺序与生物功能
同源蛋白质的物种差异与生物进化;同源蛋白质具有共同的进化起源
第3章 蛋白质的三维结构
考核要点:
蛋白质结构的有关概念,稳定蛋白质空间结构的作用
考核内容:
第一节 研究蛋白质构象的方法
X射线衍射法;研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法
第二节 稳定蛋白质三维构象的作用
氢键;范德华力(范德华力的相互作用);疏水作用(熵效应);盐键;二硫键
第三节 多肽主链折叠的空间限制
酰胺平面与α-碳原子的二面角;可允许的Φ和ψ值:拉式构象图
第四节 二级结构:多肽链折叠的规则方式
α螺旋;β折叠片;β转角和β凸起;无规卷曲
第五节 纤维状蛋白质
α-角蛋白;丝心蛋白和其他β-角蛋白:β折叠片蛋白质;胶原蛋白:一种三股螺旋;
第六节 超二级结构和结构域
超二级结构;结构域
第七节 球状蛋白质与三级结构
球状蛋白质的分类;球状蛋白质三维结构的特征
第八节 亚基缔合与四级结构
有关四级结构的一些概念;四级缔合的驱动力;亚基相互作用的方式
第4章 蛋白质结构与功能的关系
考核要点:
通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系,理解蛋白质结构与功能的关系
考核内容:
第一节 肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白的三级结构;辅基血红素;O2与肌红蛋白的结合;O2的结合改变肌红蛋白的构象
第二节 血红蛋白的结构与功能
血红蛋白的结构;氧结合引起的血红蛋白构象变化;血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线);H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响
第三节 血红蛋白分子病
分子病是遗传的;镰刀状细胞贫血病
第5章 蛋白质的分离纯化与表征
考核要点:
通过蛋白质酸碱性质与胶体性质的学习,了解蛋白质分离纯化的方法与原理
考核内容:
第一节 蛋白质的酸碱性质
第二节 蛋白质分子的大小与形状
根据化学组成测定最低相对分子质量;渗透压法测定相对分子质量;蛋白质的扩散和扩散系数;沉降分析法测定相对分子质量;凝胶过滤法测定相对分子质量;SDS聚丙烯酰氨凝胶电泳法测定相对分子质量;蛋白质分子的形状
第三节 蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
蛋白质的胶体性质;蛋白质的沉淀
第四节 蛋白质分离纯化的一般原则
第五节 蛋白质的分离纯化方法
根据分子大小不同的纯化方法;利用溶解度差别的纯化方法;根据电荷不同的纯化方法;利用选择性吸附的纯化方法;利用对配体的特异生物学亲和力的纯化方法;高效液相层析和快速蛋白质液相层析
第六节 蛋白质的含量测定与纯度鉴定
第6章 酶通论
考核要点:
酶的化学本质及其分类和命名;酶促反应动力学原理和酶的专一性;酶作用的机理
考核内容:
第一节 酶催化作用的特点
酶和一般催化剂的比较;酶作为生物催化剂的特点
第二节 酶的化学本质
酶的化学本质;酶的化学组成;单体酶、寡聚酶、多酶复合体
第三节 酶的命名和分类
习惯命名法;国际系统命名法;国际系统分类法及酶的编号;六大类酶的特征和举例
第四节 酶的专一性
酶的专一性;有关酶作用的专一性的假说
第五节 核酶
核酶(ribozyme)的概念;核酶的种类;核酶的研究意义及应用前景
第7章 酶促反应动力学
考核要点:
氏公式及米氏公式的意义;不同的酶的抑制作用;温度、酸碱度及及国际对酶的影响
考核内容:
第一节 化学动力学基础简介
反应速率及其测定;反应分子数和反应级数;各级反应特征
第二节 底物浓度对酶反应速率的影响
中间络合物学说;酶促反应的动力学方程式;多底物的酶促反应动力学
第三节 酶的抑制作用
抑制程度的表示方法;抑制作用的类型;可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别;可逆抑制作用动力学;一些重要的抑制剂
第四节 温度对酶反应的影响
第五节 pH对酶反应的影响
第六节 激活剂对酶反应的影响
第8章 酶的作用机制和酶的调节
考核要点:
酶的活性中心的概念;影响酶催化效率的有关因素及酶活性的调节;同工酶的概念
考核内容:
第一节 酶的活性部位
酶的活性部位的特点;研究酶活性部位的方法
第二节 影响酶催化效率的有关因素
底物和酶的邻近效应 与定向效应 ;底物的形变 和诱导契合 ;酸碱催化 ;共价催化 ;金属离子催化;多元催化和协同效应;活性部位微环境的影响
第三节 酶活性的调节控制
别构调控;酶原的激活;可逆的共价修饰
第四节 同工酶
第9章 维生素与辅酶
考核要点:
维生素的概念、分类及生物学功能; B族维生素与其相应辅酶的关系
考核内容:
第一节 维生素概论
维生素的概念;维生素的发现;维生素的分类和辅酶的关系
第二节 脂溶性维生素
维生素A;维生素D;维生素E;维生素K
第三节 水溶性维生素
维生素B1和硫胺素焦磷酸;维生素PP和烟酰胺辅酶;维生素B2和黄素辅酶;泛酸和辅酶A;维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺;维生素B12(氰钴胺素)及其辅酶;生物素;叶酸和四氢叶酸;硫辛酸;维生素C
第10章 核酸
考核要点:
核酸的结构,核苷酸的结构
考核内容:
第一节 核酸通论
核酸的发现和研究简史;核酸的种类和分布;核酸的生物功能
第二节 核酸的结构
核苷酸;核酸的共价结构;DNA的高级结构;RNA的高级结构
第三节 核酸的物理化学性质
核酸的水解;核酸的紫外吸收;核酸的变性、复性及杂交
第11章 激素
考核要点:
通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系,理解蛋白质结构与功能的关系
考核内容:
第一节 概述
激素的分泌;激素的化学本质
第二节 激素的作用机制研究
膜受体通过腺苷酸环化酶作用途径;钙及肌醇三磷酸作用途径;受体的酪氨酸激酶途径;固醇类激素受体调节基因转录速度
第12章 代谢总论
考核要点:
掌握新陈代谢的有关概念及能量代谢的重要性;了解新陈代谢的研究方法
考核内容:
第一节 分解代谢与合成代谢
第二节 能量代谢在新陈代谢中的重要作用
第三节 新陈代谢的调节
第四节 新陈代谢的研究方法
使用酶的抑制剂;利用遗传缺欠症研究代谢途径;气体测量法;同位素示踪法
第13章 生物能学
考核要点:
了解自由能的概念和标准自由能,认识生物体内重要的高能磷酸化合物
考核内容:
第一节 自由能的概念
第二节 标准自由能变化
第三节 高能磷酸化合物
第14章 糖酵解
考核要点:
掌握糖酵解作用的反应机制及能量转变;掌握丙酮酸的去路及糖酵解作用的调节
考核内容:
第一节 糖酵解作用的研究历史
第二节 糖酵解作用概述
第三节 糖酵解第一阶段的反应机制
葡萄糖的磷酸化;葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸;果糖-6-磷酸形成果糖-1,6-二磷酸;果糖-1,6-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸;二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸
第四节 酵解第二阶段的反应机制
甘油醛-3-磷酸氧化成1,3-二磷酸甘油酸;1,3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸键基团形成ATP;3-磷酸甘油酸转变为2-二磷酸甘油酸;2-二磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸;磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸并产生一个ATP分子
第五节 由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算
第六节 丙酮酸的去路
生成乳酸;生成乙醇
第七节 糖酵解作用的调节
磷酸果糖激酶是关键酶;果糖-2,6-二磷酸对酵解的调节作用;己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用
第八节 其他六碳糖进入糖酵解途径
第15章 柠檬酸循环
考核要点:
丙酮酸的脱氢脱羧过程及柠檬酸循环过程;掌握能量转换及调控
考核内容:
第一节 丙酮酸进入柠檬酸循环的准备阶段
催化丙酮酸转变为乙酰-COA的反应步骤;对丙酮酸脱氢酶复合体结构和装配的深入探讨;丙酮酸脱氢酶复合体催化反应的简单图解;砷化物对硫辛酰胺的毒害作用;丙酮酸脱氢酶复合体的调控
第二节 柠檬酸循环概貌
第三节 柠檬酸循环的反应机制
草酰乙酸与乙酰-COA缩合形成柠檬酸;柠檬酸异构化形成异柠檬酸;异柠檬酸氧化形成α-酮戊二酸;α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-COA;琥珀酰-COA转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键;琥珀酸脱氢形成延胡索酸;延胡索酸水合形成L-苹果酸;L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸
第四节 柠檬酸循环的化学总结算
第五节 柠檬酸循环的调控
柠檬酸循环本身制约系统的调节;ATP、ADP和Ca2+对柠檬酸循环的调节
第16章 生物氧化------电子传递和氧化磷酸化
考核要点:
了解氧化还原电势;掌握电子传递和氧化磷酸化作用
考核内容:
第一节 氧化-还原电势
氧化-还原电势;生物体中某些重要的氧化-还原电势;电势和自由能的关系;标准电动势和平衡常数的关系
第二节 电子传递和氧化呼吸链
电子传递过程;呼吸链概念的建立;电子传递链;电子传递链各个成员;电子传递的抑制剂
第三节 氧化磷酸化作用
线粒体的结构;氧化磷酸化作用机制;质子梯度的形成;ATP合成机制;氧化磷酸化的解偶联和抑制;细胞溶胶内NADH的再氧化;氧化磷酸化的调控;葡萄糖彻底氧化的总结算
第17章 戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径
考核要点:
戊糖磷酸途径及其生物需意义
考核内容:
第一节 磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径的发现;磷酸戊糖途径的主要反应;磷酸戊糖途径反应速度的调控;磷酸戊糖途径的生物学意义
第二节 糖的其他代谢途径
葡糖异生作用
第三节 乙醛酸途径
第18章 糖原的分解和生物合成
考核要点:
了解糖原的生物学意义,掌握糖原的降解和合成过程
考核内容:
第一节 糖原的生物学意义
第二节 糖原的降解
糖原磷酸化酶;糖原脱支酶;磷酸葡萄糖变位酶的作用;葡萄糖-6-磷酸酶
第三节 糖原的合成
糖原生物合成的研究经历了缓慢的历程;催化糖原合成的三种酶
第四节 糖原代谢的调节
糖原磷酸化酶的调节机制;对糖原合酶的调控;肝脏中糖原代谢调控的特殊性;激素对糖原代谢的调节和激素效应的级联放大系统;G蛋白及其对激素信号的传递作用
第19章 脂肪酸的分解代谢
考核要点:
脂肪酸的氧化作用及酮体的生成;磷脂、甾醇的代谢过程
考核内容:
第一节 脂质的消化、吸收和传送
脂肪的消化发生在脂质-水的界面处;胆汁盐促进脂类在小肠中被吸收;吸收
第二节 脂肪酸的氧化
脂肪酸的活化;脂肪酸转入线粒体;β-氧化;脂肪酸氧化是高度放能过程
第三节 不饱和脂肪酸的氧化
不饱和脂肪酸的氧化;奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-COA;脂肪酸还可发生α-或ω-氧化
第四节 酮体
乙酰-COA的代谢结局;肝脏中酮体的形成;肝外组织使用酮体作为燃料
第五节 磷脂的代谢
膜结构脂类-磷脂和糖脂;磷酸甘油酯是磷脂酸的衍生物;磷脂的代谢
第六节 鞘脂类的代谢
鞘磷脂;鞘糖脂
第七节 甾醇的代谢
概论;胆固醇的代谢
第20章 脂类的生物合成
考核要点:
掌握脂类的合成过程
考核内容:
第一节 贮存脂肪
贮存脂肪;脂肪肝
第二节 脂类的合成
脂肪酸的生物合成;其他脂类的生物合成
第21章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
考核要点:
蛋白质的降解,氨基酸的分解代谢、尿素的形成过程
考核内容:
第一节 蛋白质的降解
蛋白质的降解的特性;蛋白质的降解的反应机制;机体对外源蛋白质的需要及其消化作用
第二节 氨基酸分解代谢
氨基酸的脱氨基作用;氧化脱氨基作用:谷氨酸脱氢酶;其他脱氨基作用;联合脱氨基作用;氨基酸的脱羧基作用;氨的命运
第三节 尿素的形成
尿素循环的发现;尿素循环;尿素循环的调节
第四节 氨基酸碳骨架的氧化途径
形成乙酰-COA的途径;α-酮戊二酸途径;形成琥珀酰-COA的途径;形成延胡索酸途径;形成草酰乙酸途径
第五节 生糖氨基酸和生酮氨基酸
第六节 由氨基酸衍生的其他重要物质
氨基酸与一级碳单位;氨基酸与生物活性物质
第七节 氨基酸代谢缺陷症
第22章 氨基酸及其重要衍生物的生物合成
考核要点:
了解氨基酸极其重要衍生物的生物合成
考核内容:
第一节 概论
第二节 脂肪族氨基酸的生物合成
谷氨酸族氨基酸的生物合成;天冬氨酸族的生物合成;丙酮酸族的生物合成;丝氨酸族的生物合成
第三节 芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成
苯丙氨酸、酪氨酸及色氨酸的生物合成
第四节 氨基酸生物合成的调节
第23章 核酸的降解和核苷酸代谢
考核要点:
核酸和核苷酸的分解代谢,了解核苷酸的合成过程
考核内容:
第一节 核酸和核苷酸的分解代谢
核酸的解聚作用;核苷酸的降解;嘌呤碱的分解;嘧啶碱的分解
第二节 核苷酸的合成代谢
嘌呤核糖核苷酸的合成;嘧啶核糖核苷酸的合成;脱氧核糖核苷酸的合成
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